Les sportifs soucieux de leurs articulations et les personnes désirant préserver la jeunesse de leur peau connaissent bien le collagène ! Il est largement vendu en complément alimentaire pour soutenir le fonctionnement et la régénération de l’organisme. Présent en quantités dans le bouillon d’os, qui en est la meilleure source naturelle, le collagène est indispensable à la santé sur le long terme. Découvrez pourquoi dans cet article.
3.7 kilos de collagène dans notre organisme !
Le collagène est une protéine fibreuse jouant un rôle de structure dans notre organisme. Elle sert de charpente inextensible, flexible et résistante à la traction.
C’est la protéine la plus répandue dans le corps humain. Elle est présente presque partout : dans les os, les muscles, les tissus conjonctifs, les tendons, les ligaments, les cartilages, la peau et jusque dans le corps vitré de l’œil.
Il existe 28 types de collagènes. Ils représentent plus du quart du total des protéines présentes dans notre organisme, soit 3,7kg chez un homme de 70kg ! On comprend l’importance du collagène pour notre santé !
Zoom sur la fibre de collagène
Le collagène est composé de 3 chaînes d’acides aminés enroulées en hélice. La séquence des acides aminés des chaînes saines est toujours Glycine-X-Y, où X et Y sont d’autres acides aminés, principalement Proline, 4-Hydroxyproline et 5-Hydroxylysine.
La glycine représente ainsi le tiers du nombre total d’acides aminés dans le collagène. Elle y joue un rôle fondamental car c’est le seul acide aminé qui peut faire pointer sa petite chaîne latérale au centre de la fibre de collagène, ce qui doit être le cas pour un acide aminé sur 3 dans la chaîne afin d’assurer la solidité de la fibre.
La fabrication du collagène dans notre corps, un mécanisme indispensable à une bonne santé
La synthèse d’une fibre de collagène passe tout d’abord par une phase de “test” : le cycle du procollagène. Pour faire simple, une fibre est tout d’abord préassemblée, puis contrôlée, et si la qualité n’est pas satisfaisante, elle est aussitôt détruite et le cycle recommence.
Une petite partie des acides aminés utilisés est perdue dans l’opération et finira dans la vessie. Le reste est recyclé. Le taux d’échec du cycle du procollagène varie de 30 à 90% suivant le type de fibre, l’emplacement anatomique, l’âge et le régime alimentaire.
Ainsi, une grande partie des fibres collagènes ne “vivent” que quelques minutes avant d’être démantelées alors que certaines peuvent rester en place des dizaines d’années sans être remplacées.
Le remplacement des fibres usées
La vitesse de remplacement du collagène dans le corps varie selon les types de fibres et leur emplacement.
Présentes en masse dans le cartilage hyalin, les fibres de type II sont celles qui sont remplacées le moins souvent. Certaines études ont chiffré leur demi-vie à 117 ans.
Demi-vie : La médiane de la durée de vie de quelque chose, c’est-à-dire la durée après laquelle il n’en reste plus de 50 %.
La demi-vie du collagène de la peau est estimée à 15 ans.
Pourtant, des études récentes démontrent que la vitesse de remplacement du collagène n’est pas figée dans le marbre. Au contraire, elle est fortement modulée par la disponibilité en matières premières, c’est-à-dire en acides aminés.
Ainsi, la recherche montre par exemple que la vitesse de remplacement des fibres chez les végétariens et les personnes qui suivent des régimes “low-protein” est plus lente qu’au sein du reste de la population.
Ceci est problématique, car les fibres de collagène subissent des déformations et d’autres atteintes au cours du temps, dont l’une des principales est la glycation. Les fibres abîmées ne remplissent plus leur rôle : perte de flexibilité, rupture etc… en somme, vieillissement accéléré des tissus de l’organisme par remplacement insuffisant, et de nombreux ennuis de santé à la clef.
Le rôle central de l’acide aminé glycine
Des études démontrent que la carence en glycine est, logiquement, un facteur clef limitant la synthèse du collagène, et donc la vitesse de remplacement des fibres.
Une étude a démontré une augmentation nette de la synthèse de collagène de type II dans des chondrocytes de bovins in vitro à la suite d’une supplémentation en glycine.
Chondrocytes : cellules résidentes du cartilage. Il s’agit de cellules arrondies et volumineuses qui sont responsables de la synthèse d’une série de macromolécules collagéniques et non collagéniques.
Se basant sur les résultats de cette étude, les chercheurs calculent qu’une supplémentation de 10gr. par jour de glycine chez l’être humain amènerait des taux sanguins qui permettrait d’augmenter de 225% la synthèse de collagène de type II par les chondrocytes après 15 jours de cure.
D’autres études seront nécessaires pour confirmer ces gains, mais l’on peut aisément entrevoir les bénéfices santé pour toutes les pathologies ayant un lien avec le collagène (certains types d’ostéoporose, d’arthrose, diverses atteintes des tendons, ligaments, articulations et de la peau), ainsi que pour la guérison de blessures et la prévention du vieillissement structurel du corps.
La maladie des os de verre
L’ostéogénèse imparfaite, ou maladie des os de verre, est une maladie génétique qui provoque le remplacement de la glycine par d’autres acides aminés dans les chaînes protéiques du collagène, conduisant ainsi à une fragilité extrême des fibres.
Cette maladie, qui provoque des fractures à répétitions et réduit considérablement l’espérance de vie, démontre l’importance de la glycine dans la constitutions des fibres de collagène
Quels sont nos besoins en glycine ?
Les besoins en glycine pour la synthèse du collagène, calculés à hauteur de 12 gr en moyenne pour l’estimation basse (40 gr en estimation haute) pour un homme sédentaire de 30 à 50 ans de 70 kg, sont évidemment à adapter à l’individu.
Un sportif de 95 kilos aura logiquement un besoin nettement plus élevé pour remplacer le collagène usé par l’activité physique et créer de nouvelles fibres soutenant l’adaptation à l’augmentation des charges de travail.
Difficile de chiffrer précisément le besoin individuel en glycine tant que des études n’auront pas approfondi la question. Quid de l’enfant en période de croissance, du vieillard usé par une vie éprouvante ou de l’individu à l’hygiène de vie discutable, exposé massivement aux radicaux libres et à la glycation ?
Pourquoi des estimations hautes et basses ?
La différence entre les estimations hautes et basses des besoins en glycine dans la synthèse du collagène provient de ce qui suit :
Différentes études ont calculé que le taux de recyclage de la glycine lors du démantèlement d’une fibre de collagène en vue de son remplacement par une nouvelle fibre varie entre 80 et 98% selon les études et selon les individus.
L’estimation basse du besoin en glycine pour la synthèse de collagène prend en compte un taux de recyclage de 95%, l’estimation haute se base, elle, sur un taux de 80%.
Les facteurs influant sur la variation de ce taux de recyclage entre les individus n’ont pas encore fait l’objet d’une recherche approfondie permettant d’être plus précis dans le calcul.
Néanmoins, l’âge de l’individu semblerait être un facteur important.
Les apports alimentaires journaliers de glycine chez l’homme moderne, bien que variables et dépendants du régime, sont évalués entre 1,5 gr. et 8 gr. par jour selon les études.
Notre organisme est capable de fabriquer de la glycine à partir d’autres acides aminés, mais cette capacité semble très limitée, selon les premières études sur le sujet. On estime que la synthèse quotidienne totale se situe aux alentours des 3 gr.
Notre organisme utilise la glycine pour d’autres raisons que la synthèse de collagène. Environ 3 gr. supplémentaires s’ajoutent donc aux 12 gr. déjà énoncés.
La carence quotidienne, en estimation basse, conservatrice, se situe donc entre 5 et 10 gr par jour chez l’homme sédentaire d’âge moyen, avec toutes les conséquences que cela implique sur le long terme.
Pour des raisons diverses, il est évident que le besoin, et donc la dette quotidienne en glycine, est encore plus élevé chez le sportif, le jeune en croissance, la femme enceinte ou allaitante, le gros consommateur de viande noble, les personnes âgées ou certains malades.
L’absorption intestinale du collagène
Notre intestin n’est pas en mesure d’absorber des protéines de la taille du collagène « en un seul morceau ». Pas grave ! Par l’action des enzymes digestives, notre système digestif va donc « couper » les molécules de collagène en mini-chaînes d’acides aminés : les peptides.
Ces peptides, en général d’une longueur de 2 à 3 acides aminés (dipeptides et tripeptides) sont ensuite parfaitement absorbé par notre intestin. Certains acides aminés sont parfois absorbés seuls. On parle alors d’acides aminés libres.
La source naturelle ultime de collagène pour soutenir votre santé
Le bouillon d’os est naturellement riche en collagène. Il en est la meilleure source naturelle.
Le précieux collagène est en effet lentement relâché durant les nombreuses heures où les os et les tissus cartilagineux mijotent à feu doux.
Alors quelle quantité en contient-il ? Il est difficile de répondre avec précision à cette question. En effet, la teneur en collagène d’un bouillon varie selon les os utilisés, l’âge des bêtes desquelles proviennent ces os, la durée de cuisson et l’évaporation (ou la concentration) du bouillon. La plupart des produits du marché contiennent entre 1.5 et 3 grammes de collagène par 100ml de bouillon.
C’est le collagène qui donne principalement la structure gélatineuse d’un bouillon. Ainsi, plus un bouillon est gélatineux, plus celui-ci est concentré en collagène. Certains bouillons d’os sont déshydratés. Leur teneur en collagène par 100 gr. est donc largement plus élevée.
La meilleure stratégie à adopter pour obtenir suffisamment de collagène est celle de nos ancêtres : utiliser régulièrement le bouillon d’os en cuisine afin d’enrichir notre alimentation !
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Sources scientifiques
[de Paz-Lugo P, Lupiáñez JA, Meléndez-Hevia E. High glycine concentration increases collagen synthesis by articular chondrocytes in vitro]
[Babraj J A, Smith K, Cuthbertson D J, Rickhuss P, Dorling J S and Rennie M J 2005 Human bone collagen synthesis is a rapid nutritionally modulated process]
[Berg R A, Schwartz M L and Crystal R G 1980 Regulation of the production of secretory proteins: intracellular degradation of newly synthesized ‘defective’ collagen]
[Bienkowski R S 1983 Intracellular degradation of newly synthesized secretory proteins]
[Mays P K, McAnulty R J, Campa J S and Laurent G J 1991 Age-related changes in collagen synthesis and degradation in rat tissues. Importance of degradation of newly synthesized collagen in regulating collagen production]
[Martini W Z, Chinkes D L and Wolfe R R 2004 The intracellular free amino acid pool represents tracer precursor enrichment for calculation of protein synthesis in cultured fibroblasts and myocytes]
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